Protéine

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Cet article concerne une classe de molécules. Pour les protéines comme nutriment, voir Protéines (nutriments). Pour d'autres utilisations, voir Protéines (homonymie).

Représentation de la structure 3D de la protéine myoglobine présentant des hélices α turquoises. Cette protéine a été la première à avoir sa structure résolue par cristallographie aux rayons X. Vers le centre droit parmi les bobines, un groupe prothétique appelé groupe hémique (représenté en gris) avec une molécule d'oxygène liée (rouge).

Les protéines sont de grandes biomolécules, ou macromolécules, constituées d'une ou plusieurs longues chaînes de résidus d'acides aminés. Les protéines remplissent une vaste gamme de fonctions au sein des organismes, notamment en catalysant les réactions métaboliques, la réplication de l'ADN, la réponse aux stimuli et le transport de molécules d'un endroit à un autre. Les protéines diffèrent les unes des autres principalement par leur séquence d'acides aminés, qui est dictée par la séquence nucléotidique de leurs gènes, et qui entraîne généralement le repliement des protéines dans une structure tridimensionnelle spécifique qui détermine leur activité.

Une chaîne linéaire de résidus d'acides aminés est appelée un polypeptide. Une protéine contient au moins un long polypeptide. Les polypeptides courts, contenant moins de 20 à 30 résidus, sont rarement considérés comme des protéines et sont communément appelés peptides, ou parfois oligopeptides. Les résidus d'acides aminés individuels sont liés ensemble par des liaisons peptidiques et des résidus d'acides aminés adjacents. La séquence de résidus d'acides aminés dans une protéine est définie par la séquence d'un gène, qui est codée dans le code génétique. En général, le code génétique spécifie 20 acides aminés standard; cependant, chez certains organismes, le code génétique peut inclure la sélénocystéine et, dans certains archaea-pyrrolysine. Peu de temps après ou même pendant la synthèse, les résidus dans une protéine sont souvent modifiés chimiquement par une modification post-traductionnelle, ce qui modifie les propriétés physiques et chimiques, le repliement, la stabilité, l'activité et, finalement, la fonction des protéines. Parfois, des protéines sont associées à des groupes non peptidiques, appelés groupes prosthétiques ou cofacteurs. Les protéines peuvent également fonctionner ensemble pour atteindre une fonction particulière et s'associent souvent pour former des complexes protéiques stables.

Une fois formées, les protéines n'existent que pendant un certain temps et sont ensuite dégradées et recyclées par la machinerie de la cellule par le processus de renouvellement des protéines. La durée de vie d'une protéine est mesurée en termes de demi-vie et couvre une large gamme. Ils peuvent exister pendant des minutes ou des années avec une durée de vie moyenne de 1 à 2 jours dans les cellules de mammifères. Les protéines anormales ou mal repliées se dégradent plus rapidement, soit en raison d'une destruction ciblée, soit d'une instabilité.

Comme d'autres macromolécules biologiques telles que les polysaccharides et les acides nucléiques, les protéines sont des parties essentielles des organismes et participent à pratiquement tous les processus au sein des cellules. De nombreuses protéines sont des enzymes qui catalysent des réactions biochimiques et sont essentielles au métabolisme. Les protéines ont également des fonctions structurelles ou mécaniques, telles que l'actine et la myosine dans le muscle et les protéines du cytosquelette, qui forment un système d'échafaudage qui maintient la forme des cellules. D'autres protéines sont importantes dans la signalisation cellulaire, les réponses immunitaires, l'adhésion cellulaire et le cycle cellulaire. Chez les animaux, les protéines sont nécessaires dans l'alimentation pour fournir les acides aminés essentiels qui ne peuvent pas être synthétisés. La digestion décompose les protéines pour une utilisation dans le métabolisme.

Les protéines peuvent être purifiées à partir d'autres composants cellulaires en utilisant diverses techniques telles que l'ultracentrifugation, la précipitation, l'électrophorèse et la chromatographie; L'avènement du génie génétique a rendu possible un certain nombre de méthodes pour faciliter la purification. Les méthodes couramment utilisées pour étudier la structure et la fonction des protéines comprennent l'immunohistochimie, la mutagenèse dirigée, la cristallographie aux rayons X, la résonance magnétique nucléaire et la spectrométrie de masse.

Biochimie

Structure chimique de la liaison peptidique (bas) et de la structure tridimensionnelle d'une liaison peptidique entre une alanine et un acide aminé adjacent (top / inset). Le lien lui-même est constitué des éléments CHON.
Structures de résonance de la liaison peptidique qui lie des acides aminés individuels pour former un polymère protéique
Articles détaillés: Biochimie, acides aminés et liaison peptidique

La plupart des protéines sont constituées de polymères linéaires constitués de séries de 20 acides aminés L-α différents. Tous les acides aminés protéinogènes possèdent des caractéristiques structurelles communes, y compris un carbone en a auquel un groupe amino, un groupe carboxyle et une chaîne latérale variable sont liés. Seule la proline diffère de cette structure de base car elle contient un cycle inhabituel du groupe amine à extrémité N, qui force le fragment CO-NH amide dans une conformation fixe.[1] Les chaînes latérales des acides aminés standards, détaillées dans la liste des acides aminés standard, ont une grande variété de structures et de propriétés chimiques; c'est l'effet combiné de toutes les chaînes latérales d'acides aminés dans une protéine qui détermine finalement sa structure tridimensionnelle et sa réactivité chimique.[2] Les acides aminés dans une chaîne polypeptidique sont liés par des liaisons peptidiques. Une fois lié dans la chaîne protéique, un acide aminé individuel est appelé résidu, et les séries liées d'atomes de carbone, d'azote et d'oxygène sont connues sous le nom de chaîne principale ou épine dorsale de protéines.[3]

La liaison peptidique a deux formes de résonance qui contribuent à un caractère de double liaison et inhibent la rotation autour de son axe, de sorte que les carbones alpha sont grossièrement coplanaires. Les deux autres angles dièdres dans la liaison peptidique déterminent la forme locale supposée par le squelette protéique.[4] L'extrémité avec un groupe amino libre est appelée l'extrémité N-terminale ou amino-terminale, tandis que l'extrémité de la protéine avec un groupe carboxyle libre est appelée l'extrémité C-terminale ou carboxy-terminale (la séquence de la protéine est écrite à partir de N- terminus à C-terminus, de gauche à droite).

Les mots protéine, polypeptide, et peptide sont un peu ambiguës et peuvent se chevaucher. Protéine est généralement utilisé pour désigner la molécule biologique complète dans une conformation stable, tandis que peptide est généralement réservé aux oligomères d'acides aminés courts, souvent dépourvus de structure tridimensionnelle stable. Cependant, la limite entre les deux n'est pas bien définie et se situe généralement entre 20 et 30 résidus.[5]Polypeptide peut se référer à une seule chaîne linéaire d'acides aminés, généralement indépendamment de la longueur, mais implique souvent une absence de conformation définie.

Interactions

Les protéines peuvent interagir avec de nombreux types de molécules, y compris avec d'autres protéines, avec des lipides, avec des hydrates de carbone et avec de l'ADN.[6][7][8][9]

Abondance dans les cellules

On a estimé que les bactéries de taille moyenne contiennent environ 2 millions de protéines par cellule (par ex. E. coli et Staphylococcus aureus). Des bactéries plus petites, telles que Mycoplasme ou spirochètes contiennent moins de molécules, de l'ordre de 50 000 à 1 million. En revanche, les cellules eucaryotes sont plus grandes et contiennent donc beaucoup plus de protéines. Par exemple, on a estimé que les cellules de levure contenaient environ 50 millions de protéines et de cellules humaines de l'ordre de 1 à 3 milliards.[10] La concentration de copies de protéines individuelles varie de quelques molécules par cellule à 20 millions.[11] Tous les gènes codant les protéines ne sont pas tous exprimés dans la plupart des cellules et leur nombre dépend, par exemple, du type de cellule et des stimuli externes. Par exemple, sur les quelque 20 000 protéines codées par le génome humain, seules 6 000 sont détectées dans les cellules lymphoblastoïdes.[12] De plus, le nombre de protéines que le génome encode correspond bien à la complexité de l'organisme. Les eucaryotes, les bactéries, les archées et les virus ont en moyenne 15145, 3200, 2358 et 42 protéines respectivement codées dans leurs génomes.[13]

La synthèse

Biosynthèse

Un ribosome produit une protéine en utilisant l'ARNm comme matrice
La séquence d'ADN d'un gène code la séquence d'acides aminés d'une protéine
Article principal: Biosynthèse de protéine

Les protéines sont assemblées à partir d'acides aminés en utilisant des informations codées dans des gènes. Chaque protéine a sa propre séquence d'acides aminés qui est spécifiée par la séquence nucléotidique du gène codant pour cette protéine. Le code génétique est un ensemble d'ensembles à trois nucléotides appelés codons et chaque combinaison à trois nucléotides désigne un acide aminé, par exemple AUG (adénine-uracile-guanine) est le code de la méthionine. Comme l'ADN contient quatre nucléotides, le nombre total de codons possibles est de 64; il y a donc une certaine redondance dans le code génétique, avec certains acides aminés spécifiés par plus d'un codon.[14] Les gènes codés dans l'ADN sont d'abord transcrits en ARN pré-messager (ARNm) par des protéines telles que l'ARN polymérase. La plupart des organismes traitent alors le pré-ARNm (également appelé relevé de notes primaire) en utilisant différentes formes de modification post-transcriptionnelle pour former l'ARNm mature, qui est ensuite utilisé comme matrice pour la synthèse des protéines par le ribosome. Chez les procaryotes, l'ARNm peut soit être utilisé dès qu'il est produit, soit être lié par un ribosome après s'être éloigné du nucléoïde. En revanche, les eucaryotes fabriquent l'ARNm dans le noyau cellulaire et le transfèrent ensuite à travers la membrane nucléaire dans le cytoplasme, où se produit alors la synthèse des protéines. Le taux de synthèse des protéines est plus élevé chez les procaryotes que chez les eucaryotes et peut atteindre 20 acides aminés par seconde.[15]

Le processus de synthèse d'une protéine à partir d'une matrice d'ARNm est connu sous le nom de traduction. L'ARNm est chargé sur le ribosome et est lu trois nucléotides à la fois en adaptant chaque codon à son anticodon d'appariement de base situé sur une molécule d'ARN de transfert, qui porte l'acide aminé correspondant au codon qu'il reconnaît. L'enzyme aminoacyl ARNt synthétase "charge" les molécules d'ARNt avec les acides aminés corrects. Le polypeptide en croissance est souvent appelé le chaîne naissante. Les protéines sont toujours biosynthétisées de l'extrémité N-terminale à l'extrémité C-terminale.[14]

La taille d'une protéine synthétisée peut être mesurée par le nombre d'acides aminés qu'elle contient et par sa masse moléculaire totale, qui est normalement rapportée en unités de daltons (synonyme d'unités de masse atomique), ou unité dérivée kilodalton (kDa). La taille moyenne d'une protéine augmente de l'archaea à la bactérie à l'eucaryote (283, 311, 438 résidus et 31, 34, 49 kDa respectivement) en raison d'un plus grand nombre de domaines protéiques constituant des protéines dans les organismes supérieurs.[13] Par exemple, les protéines de levure ont une longueur moyenne de 466 acides aminés et une masse de 53 kDa.[5] Les plus grandes protéines connues sont les titines, une composante du sarcomère musculaire, d'une masse moléculaire de près de 3 000 kDa et d'une longueur totale de près de 27 000 acides aminés.[16]

Synthèse chimique

Article principal: Synthèse de peptides

Les protéines courtes peuvent également être synthétisées chimiquement par une famille de méthodes connues sous le nom de synthèse peptidique, qui reposent sur des techniques de synthèse organique telles que la ligation chimique pour produire des peptides à haut rendement.[17] La synthèse chimique permet l'introduction d'acides aminés non naturels dans des chaînes polypeptidiques, telles que la fixation de sondes fluorescentes à des chaînes latérales d'acides aminés.[18] Ces méthodes sont utiles en biochimie de laboratoire et en biologie cellulaire, mais généralement pas pour des applications commerciales. La synthèse chimique est inefficace pour les polypeptides de plus de 300 acides aminés environ, et les protéines synthétisées peuvent ne pas prendre facilement leur structure tertiaire native.La plupart des méthodes de synthèse chimique passent de l'extrémité C-terminale à l'extrémité N-terminale, à l'opposé de la réaction biologique.[19]

Structure

La structure cristalline de la chaperonine, un complexe protéique énorme. Une seule sous-unité protéique est mise en évidence. Les chaperonines aident au repliement des protéines.
Trois représentations possibles de la structure tridimensionnelle de la protéine triose phosphate isomérase. Gauche: représentation tout atome colorée par type d'atome. Milieu: Représentation simplifiée illustrant la conformation de la colonne vertébrale, colorée par la structure secondaire. Droite: représentation de la surface accessible par solvant colorée par le type de résidu (résidus acides rouges, résidus basiques bleus, résidus polaires verts, résidus non polaires blancs).
Article principal: Structure des protéines
Informations complémentaires: Prévision de la structure protéique

La plupart des protéines se transforment en structures tridimensionnelles uniques. La forme dans laquelle une protéine se plie naturellement est connue sous le nom de conformation native.[20] Bien que de nombreuses protéines puissent se replier sans aide, simplement grâce aux propriétés chimiques de leurs acides aminés, d'autres nécessitent l'aide de chaperons moléculaires pour se replier dans leur état natal.[21] Les biochimistes font souvent référence à quatre aspects distincts de la structure d'une protéine:[22]

  • Structure primaire: la séquence d'acides aminés. Une protéine est un polyamide.
  • Structure secondaire: répétition régulière des structures locales stabilisées par des liaisons hydrogène. Les exemples les plus courants sont l'hélice α, la feuille β et les spires. Comme les structures secondaires sont locales, de nombreuses régions de structure secondaire différente peuvent être présentes dans la même molécule de protéine.
  • Structure tertiaire: la forme globale d'une seule molécule de protéine; la relation spatiale des structures secondaires entre elles. La structure tertiaire est généralement stabilisée par des interactions non locales, le plus souvent par la formation d'un noyau hydrophobe, mais aussi par des ponts de sel, des liaisons hydrogène, des liaisons disulfure et même des modifications post-traductionnelles. Le terme "structure tertiaire" est souvent utilisé comme synonyme du terme plier. La structure tertiaire est ce qui contrôle la fonction de base de la protéine.
  • Structure quaternaire: la structure formée par plusieurs molécules de protéines (chaînes polypeptidiques), généralement appelées sous-unités protéiques dans ce contexte, qui fonctionnent comme un complexe protéique unique.

Les protéines ne sont pas des molécules entièrement rigides. En plus de ces niveaux de structure, les protéines peuvent se déplacer entre plusieurs structures associées pendant qu'elles remplissent leurs fonctions. Dans le contexte de ces réarrangements fonctionnels, ces structures tertiaires ou quaternaires sont généralement appelées "conformations", et les transitions entre elles sont appelées changements conformationnels. De tels changements sont souvent induits par la liaison d'une molécule de substrat au site actif d'une enzyme, ou par la région physique de la protéine qui participe à la catalyse chimique. En solution, les protéines subissent également des variations de structure dues aux vibrations thermiques et à la collision avec d'autres molécules.[23]

Surface moléculaire de plusieurs protéines montrant leurs tailles comparatives. De gauche à droite: immunoglobuline G (IgG, anticorps), hémoglobine, insuline (hormone), adénylate kinase (enzyme) et glutamine synthétase (enzyme).

Les protéines peuvent être divisées de manière informelle en trois classes principales, qui correspondent aux structures tertiaires typiques: les protéines globulaires, les protéines fibreuses et les protéines membranaires. Presque toutes les protéines globulaires sont solubles et beaucoup sont des enzymes. Les protéines fibreuses sont souvent structurelles, telles que le collagène, le principal composant du tissu conjonctif, ou la kératine, composant protéique des cheveux et des ongles. Les protéines membranaires servent souvent de récepteurs ou fournissent des canaux aux molécules polaires ou chargées pour traverser la membrane cellulaire.[24]

Un cas particulier de liaisons hydrogène intramoléculaires au sein des protéines, mal protégées contre les attaques de l'eau et favorisant ainsi leur propre déshydratation, est appelé les déhydrons.[25]

Domaines protéiques

Article principal: Domaine des protéines

De nombreuses protéines sont composées de plusieurs domaines protéiques, c'est-à-dire des segments d'une protéine qui se plient en unités structurelles distinctes. Les domaines ont généralement également des fonctions spécifiques, telles que des activités enzymatiques (par exemple kinase) ou servent de modules de liaison (par exemple, le domaine SH3 se lie à des séquences riches en proline dans d'autres protéines).

Motif de séquence

Les séquences d'acides aminés courtes dans les protéines agissent souvent comme des sites de reconnaissance pour d'autres protéines.[26] Par exemple, les domaines SH3 se lient typiquement à des motifs PxxP courts (à savoir 2 prolines [P], séparés par 2 acides aminés non spécifiés [x], bien que les acides aminés environnants puissent déterminer la spécificité de liaison exacte). Un grand nombre de ces motifs ont été rassemblés dans la base de données ELM (Eukaryotic Linear Motif).

Fonctions cellulaires

Les protéines sont les principaux acteurs au sein de la cellule, censées remplir les fonctions spécifiées par les informations codées dans les gènes.[5] À l'exception de certains types d'ARN, la plupart des autres molécules biologiques sont des éléments relativement inertes sur lesquels les protéines agissent. Les protéines constituent la moitié du poids sec d'un Escherichia coli cellule, alors que d'autres macromolécules telles que l'ADN et l'ARN ne représentent que 3% et 20%, respectivement.[27] L'ensemble des protéines exprimées dans une cellule ou un type de cellule particulier est appelé protéome.

L'enzyme hexokinase est présentée comme un modèle moléculaire conventionnel. Pour mettre à l'échelle dans le coin supérieur droit, deux de ses substrats, l'ATP et le glucose.

La principale caractéristique des protéines qui permet également leur diversité de fonctions est leur capacité à se lier spécifiquement et étroitement à d’autres molécules. La région de la protéine responsable de la liaison à une autre molécule est connue sous le nom de site de liaison et constitue souvent une dépression ou une «poche» sur la surface moléculaire.Cette capacité de liaison dépend de la structure tertiaire de la protéine, qui définit la poche du site de liaison, et des propriétés chimiques des chaînes latérales des acides aminés environnants. La liaison aux protéines peut être extraordinairement étroite et spécifique; par exemple, la protéine inhibitrice de la ribonucléase se lie à l'angiogénine humaine avec une constante de dissociation sous-femtomolaire (<10−15 M) mais ne se lie pas du tout à son homologue onphonase (> 1 M). Des modifications chimiques extrêmement mineures, telles que l'ajout d'un seul groupe méthyle à un partenaire de liaison, peuvent parfois suffire à éliminer pratiquement la liaison; par exemple, l'aminoacyl-ARNt synthétase spécifique de l'acide aminé valine est discriminante par rapport à la chaîne latérale très similaire de l'acide aminé isoleucine.[28]

Les protéines peuvent se lier à d'autres protéines ainsi qu'à des substrats de petites molécules. Lorsque les protéines se lient spécifiquement à d'autres copies de la même molécule, elles peuvent s'oligomériser pour former des fibrilles; Ce processus se produit souvent dans les protéines structurelles constituées de monomères globulaires qui s’auto-associent pour former des fibres rigides. Les interactions protéine-protéine régulent également l'activité enzymatique, contrôlent la progression à travers le cycle cellulaire et permettent l'assemblage de grands complexes protéiques qui effectuent de nombreuses réactions étroitement liées avec une fonction biologique commune. Les protéines peuvent également se lier aux membranes cellulaires, voire s'y intégrer. La capacité des partenaires de liaison à induire des changements conformationnels dans les protéines permet la construction de réseaux de signalisation extrêmement complexes.[29] Comme les interactions entre protéines sont réversibles et dépendent fortement de la disponibilité de différents groupes de protéines partenaires pour former des agrégats capables de réaliser des ensembles de fonctions discrets, l’étude des interactions entre protéines spécifiques est essentielle pour comprendre les aspects importants de la fonction cellulaire. , et finalement les propriétés qui distinguent des types de cellules particuliers.[30][31]

Enzymes

Article principal: Enzyme

Le rôle le plus connu des protéines dans la cellule est constitué par des enzymes qui catalysent les réactions chimiques. Les enzymes sont généralement très spécifiques et accélèrent seulement une ou quelques réactions chimiques. Les enzymes effectuent la plupart des réactions impliquées dans le métabolisme, ainsi que la manipulation de l'ADN dans des processus tels que la réplication de l'ADN, la réparation de l'ADN et la transcription. Certaines enzymes agissent sur d'autres protéines pour ajouter ou supprimer des groupes chimiques dans un processus connu sous le nom de modification post-traductionnelle. Environ 4 000 réactions sont connues pour être catalysées par des enzymes.[32] L'accélération de la vitesse conférée par la catalyse enzymatique est souvent énorme, jusqu'à 1017- multiplication de la vitesse par rapport à la réaction non analysée dans le cas de l'orotate décarboxylase (78 millions d'années sans l'enzyme, 18 millisecondes avec l'enzyme).[33]

Les molécules liées et activées par les enzymes sont appelées substrats. Bien que les enzymes puissent se composer de centaines d'acides aminés, ce n'est généralement qu'une petite fraction des résidus qui entrent en contact avec le substrat, et une fraction encore plus petite, trois à quatre résidus en moyenne, directement impliqués dans la catalyse.[34] La région de l'enzyme qui lie le substrat et contient les résidus catalytiques est connue sous le nom de site actif.

Les protéines dangereuses sont des membres d'une classe de protéines qui dictent la stéréochimie d'un composé synthétisé par d'autres enzymes.[35]

Signalisation cellulaire et liaison aux ligands

Diagramme en ruban d'un anticorps de souris contre le choléra qui se lie à un antigène glucidique

De nombreuses protéines sont impliquées dans le processus de signalisation cellulaire et de transduction du signal. Certaines protéines, telles que l'insuline, sont des protéines extracellulaires qui transmettent un signal provenant de la cellule dans laquelle elles ont été synthétisées à d'autres cellules dans des tissus distants. D'autres sont des protéines membranaires qui agissent comme des récepteurs dont la fonction principale est de lier une molécule de signalisation et d'induire une réponse biochimique dans la cellule. De nombreux récepteurs ont un site de liaison exposé à la surface de la cellule et un domaine effecteur dans la cellule, qui peut avoir une activité enzymatique ou subir un changement de conformation détecté par d'autres protéines dans la cellule.[36]

Anticorps

Protéine

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